Le groupe R est appelé résidu ou chaîne latérale. C'est lui qui distingue les différents acides aminés.
| Formule | Nom systématique | Nom courant | Abréviation |
|---|---|---|---|
| H–CH(NH₂)–COOH | Acide 2-aminoéthanoïque | Glycine | GLY |
| CH₃–CH(NH₂)–COOH | Acide 2-aminopropanoïque | Alanine | ALA |
| (CH₃)₂CH–CH(NH₂)–COOH | Acide 2-amino-3-méthylbutanoïque | Valine | VAL |
À l'état pur ou au pH isoélectrique, l'acide α-aminé existe sous forme d'ion dipolaire :
| Milieu | Forme prédominante | Comportement |
|---|---|---|
| Acide (pH bas) | R–CH(NH₃⁺)–COOH (cation) | Le zwitterion capte H⁺ → agit comme une base |
| Neutre (pH isoélectrique) | R–CH(NH₃⁺)–COO⁻ (zwitterion) | Forme neutre |
| Basique (pH élevé) | R–CH(NH₂)–COO⁻ (anion) | Le zwitterion cède H⁺ → agit comme un acide |
Le groupe –CO–NH– est la liaison peptidique.
Remarque : L'ordre compte ! ALA-GLY ≠ GLY-ALA (ce sont 2 dipeptides différents).
L'hydrolyse d'un dipeptide rompt la liaison peptidique et redonne les 2 acides α-aminés de départ :
La réaction de Biuret permet de détecter la liaison peptidique (coloration violette en présence de Cu²⁺ en milieu basique). Il faut au moins 2 liaisons peptidiques (tripeptide minimum).
| Nombre d'AA | Nom |
|---|---|
| 2 | Dipeptide |
| 3 | Tripeptide |
| 4 | Tétrapeptide |
| Beaucoup (> 50) | Protéine |
Les protéines sont essentielles au fonctionnement et à la construction du corps humain.